белок плазмы крови человека и животных, важнейший компонент системы свёртывания крови (См. Свёртывание крови). По химической природе П. - гликопротеид, содержащий около 12\% углеводов; белковая часть молекулы представлена одной полипептидной цепью; молекулярная масса около 70000. П. - предшественник фермента тромбина, стимулирующего формирование Тромба.

В организме активация П. в тромбин осуществляется протромбиназой, представляющей комплекс фосфолипида и ионов Ca²⁺ с факторами свёртывания V (глобулиновый акцелератор) и X^a (тромбокиназа, аутопротромбин С). Последний является протеолитическим ферментом (См. Протеолитические ферменты) и активным началом протромбиназы. При превращении в тромбин молекула П. уменьшается примерно вдвое, теряя ³/₄ всех углеводов. Биосинтез П. протекает в клетках печени и регулируется витамином К, образуемым кишечной флорой (См. Кишечная флора). При его недостатке уровень П. в крови падает (в норме около 10 мг\%), что может приводить к кровоточивости (ранняя детская геморрагия, обтурационная желтуха, некоторые болезни печени). Полагают, что недостаток витамина К приводит к биосинтезу аномальных молекул П. и снижению его способности превращаться в тромбин. В медицинской практике для характеристики системы свёртывания крови больного определяют уровень П. - т. н. протромбиновый индекс.

Лит.: Magnusson S., Thrombin and prothrombin, в книга: The enzymes, 3 ed., v. 3, N, Y. - L., 1971.

И. П. Баскова.

фермент класса гидролаз (См. Гидролазы), важнейший компонент системы свёртывания крови (См. Свёртывание крови) человека и животных. В крови присутствует в виде неактивного предшественника Протромбина и активируется протромбиназой (активным Тромбопластином). По химической природе Т. - гликопротеид (См. Гликопротеиды) с молекулярной массой около 40000; содержит около 5\% углеводов. В 1972 получен в кристаллическом виде американским учёным У. Сигерсом с сотрудниками. По первичной и третичной структуре подобен сериновым протеолитическим ферментам (См. Протеолитические ферменты) (трипсину и др.). Молекула Т. состоит из двух полипептидных цепей, соединённых дисульфидной связью. А-цепь бычьего Т. содержит 49 аминокислотных остатков, Б-цепь - 265 остатков; в Б-цепи находится активный центр фермента и углеводный компонент. Т. существует в нескольких активных формах, которые различаются строением Б-цепи. Основная функция Т. - превращение Фибриногена в Фибрин. Т. гидролизует 4 аргинил-глициновые связи в молекуле фибриногена; при этом отщепляются 4 пептида и образуется фибрин-мономер, который далее полимеризуется в сгусток фибрина, лежащий в основе тромба. Реакциями ограниченного протеолиза с участием Т. сопровождается также активация фактора XIII (фибрин-стабилизирующий фактор) и факторов V и VIII, принимающих участие в реакциях внутреннего механизма свёртывания крови. При участии Т. происходит агрегация тромбоцитов, а также сжатие (ретракция) кровяного сгустка. Показано, что относительный избыток Т. в организме рефлекторно активирует так называемую противосвёртывающую систему, при этом в кровоток поступают Гепарин и активатор плазминогена, которые участвуют в поддержании жидкого состояния крови.

Т. инактивируется диизопропилфтор-фосфатом, блокирующим гидроксильную группу Серина, входящего в активный центр и др. ингибиторами, характерными для группы сериновых протеиназ. В крови Т. инактивируется антитромбинами плазмы: α₂-макроглобулином, антитромбином III и (или) гепарином. Специфический неплазменный ингибитор Т. - полипептид гирудин, содержащийся в слюнных железах медицинской пиявки. В медицине Т. применяется для остановки капиллярных кровотечений (наложение пропитанной Т. фибриновой губки на кровоточащую поверхность).

Лит.: Magnusson S., Thrombin and Prothrombin, в кн.: The Enzymes, 3 ed., v. 3, N. Y. - L., 1971; A new thrombin: purification, aminoacid composition and crystallization, "Thrombosis Research",1972, v. I, p. 533.

И. П. Баскова.

Кристаллы тромбина.

ТРОМБ'ИН, тромбина, ·муж. (мед.). Фермент, вызывающий тромбоз.

(prothrombinum; про- + тромбин) см. Фактор II.

см. Фактор V.

см. Фактор Vll.